蛋白疏水性分析
疏水性是指水不溶性分子在水溶液中具有排除其自身周围的水分子而相互聚集在一起的一种现象或性质，以达到这些分子和水分子最小接触程度这样一种目的，从而降低水不溶性分子和水分子的相互作用，进而降低系统的能量，达到一种相对稳定的状态。
疏水性分析对于分析膜蛋白的跨膜区、球蛋白的二级结构、空间结构都具有重要的指导意义。疏水性利于蛋白质向内部折叠形成二级结构，进一步形成结构域，三级结构。同时疏水性还有利于蛋白形成α螺旋，保证其稳定性。
在结果中，横轴代表蛋白的氨基酸序号，纵轴代表疏水性，越大代表越疏水，如果为负值，代表亲水。
1. 输入氨基酸序列(非Fasta格式):
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氨基酸疏水性分数
| 氨基酸 | 单字母简写 | 疏水性分数 |
|---|---|---|
| Isoleucine | I | 4.5 |
| Valine | V | 4.2 |
| Leucine | L | 3.8 |
| Phenylalanine | F | 2.8 |
| Cysteine | C | 2.5 |
| Methionine | M | 1.9 |
| Alanine | A | 1.8 |
| Glycine | G | -0.4 |
| Threonine | T | -0.7 |
| Serine | S | -0.8 |
| Tryptophan | W | -0.9 |
| Tyrosine | Y | -1.3 |
| Proline | P | -1.6 |
| Histidine | H | -3.2 |
| Glutamic acid | E | -3.5 |
| Glutamine | Q | -3.5 |
| Aspartic acid | D | -3.5 |
| Asparagine | N | -3.5 |
| Lysine | K | -3.9 |
| Arginine | R | -4.5 |
参数
移动窗口设置为9aa，对1...9位置的残基采用线性权重变化模型进行计算:
| 1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 |
| 1.00 | 1.00 | 1.00 | 1.00 | 1.00 | 1.00 | 1.00 | 1.00 | 1.00 |
| 边缘 | 中心 | 边缘 |
References
- 1. Kyte, J; Doolittle, R. F. (1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". Journal of Molecular Biology. 157 (1): 105–32.