上传蛋白质结构模型（支持 .pdb 与 .cif，最大 10 MB），使用 FreeSASA 计算溶剂可及表面积（SASA，solvent-accessible surface area）。结果包括总 SASA、极性/非极性面积、各链贡献、逐残基 SASA 明细（可按链筛选、搜索、排序和分页），以及本次计算使用的参数。
利用该工具也可以估算复合物中各个亚基之间的接触面积：分别上传 A、B、AB 的结构，计算 SA、SB、SAB，则界面面积约为 SA + SB - SAB。
1. 上传结构文件（.pdb / .cif，≤ 10 MB）
关于 SASA
蛋白质表面特征是分析蛋白质结构和生物功能的重要工具。在蛋白质折叠过程中，疏水基团倾向于埋藏在分子内部；通过研究溶剂可及表面积，可以获得蛋白质折叠、疏水性以及分子间相互作用等信息。可及表面积（ASA / SASA）是溶剂可接触的生物分子表面积，通常以平方埃（Å2）为单位。ASA 由 Lee 与 Richards 于 1971 年首次描述，也常使用 Shrake 与 Rupley 在 1973 年提出的“滚球”算法计算；本工具默认采用 Lee & Richards 算法与 ProtOr 原子半径，探针半径 1.4 Å。
SASA 会受结构模型质量、缺失残基、氢原子处理方式、配体/水分子是否保留以及原子半径参数的影响，因此不同工具得到的结果可能存在差异，比较时请保持参数一致。
方法与引用
计算由 FreeSASA 完成（Lee & Richards 算法、ProtOr 原子半径、探针半径 1.4 Å、20 个切片）。如果本工具对您的研究有帮助，请引用 FreeSASA 原始文献：
Simon Mitternacht (2016) FreeSASA: An open source C library for solvent accessible surface area calculations. F1000Research 5:189. (doi: 10.12688/f1000research.7931.1)
相对 SASA（REL）表示该残基在当前构象中的 SASA 相对于其在高分子模型中的参考值的百分比，可用于判断残基的暴露程度；不同残基类型的参考值不同。